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dc.contributor.authorSantos, R. A. S.-
dc.contributor.authorIsaac, C. B. B.-
dc.contributor.authorFilho, J. W. de Sousa-
dc.date.accessioned2019-09-30T13:03:11Z-
dc.date.available2019-09-30T13:03:11Z-
dc.date.issued2017-
dc.identifier.urihttp://dspace.uniube.br:8080/jspui/handle/123456789/896-
dc.description.abstractO objetivo deste trabalho foi estudar a imobilização enzimática da lactase, enzima responsável pela hidrólise da lactose do leite em glicose e galactose. A intolerância a lactose atinge cerca de 70% da população adulta mundial. A indústria de laticínios busca o desenvolvimento de novos produtos com baixo teor de lactose para atender a esse público. A enzima liofilizada β-galactosidase utilizada no presente trabalho é de origem do fungo Aspergillus oryzae da marca Lactosil. A imobilização foi feita utilizando dois suportes diferentes, álcool polivinílico e solução amies agar gel. O meio operacional sofreu variações de temperatura e pH para saber qual suporte resistiria melhor a essas condições. A enzima livre e a enzima imobilizada com amies agar gel tiveram melhor rendimento a 60ºC. Já a enzima imobilizada com álcool polivinílico teve maior conversão a 90ºC. Nos ensaios de variação de pH tanto a enzima livre quanto as enzimas imobilizadas tiveram bons rendimentos de atividade catalítica. Os melhores resultados de atividade enzimática ocorrem em uma faixa de pH variando de 6 a 8, para a enzima livre e para as enzimas imobilizadas. De acordo com os resultados obtidos, pôde-se observar que o álcool polivinílico apresentou maior estabilidade em temperaturas próximas da desnaturação enzimática, ou seja, próxima a 100ºC. No presente trabalho foi-se estudado também o tempo de desnaturação da enzima em temperaturas extremas, estudando assim o comportamento da enzima livre comparado aos suportes utilizados.pt_BR
dc.language.isopt-brpt_BR
dc.titleIMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA β-GALACTOSIDASE DE ASPERGILLUS ORYZAE EM AGAROSE E ÁLCOOL POLIVINÍLICOpt_BR
dc.typeArticlept_BR
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